Pitportal
Все для общепита России

Изменения белков пищевых продуктов. Часть вторая

Поделиться в telegram
Поделиться в twitter
Поделиться в vk
Поделиться в whatsapp
Поделиться в facebook
Поделиться в pinterest
Поделиться в odnoklassniki

Способность белка образовывать студень обусловлена конфи-
гурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия моле-
кул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем
меньшая концентрация белка необходима для образования студня.
Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студ-
ня, участвует в образовании его структуры, приближающейся
к структуре твердого тела (студии способны сохранять форму,
механическую прочность, упругость, пластичность). Белковые студии большинства продуктов обводнены
больше, чем концентрированные растворы. Например, в миофиб-
риллах мышечных волокон теплокровных животных содержится (
15 — 20)% белков, в саркоплазме — (25 — 30)%,

 Гидратация белков имеет большое практическое значение при
производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным
животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и
других веществ и при перемешивании измельченных компонентов
гидратация белков состоит из протекающих одновременно про-
цессов растворений и набухания. При гидратации повышается
липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в
изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кули-
нарной обработки.

     Дополнительная гидратация белков имеет место при добавле-
нии к измельченному на мясорубке мясу воды. В рубленые бифш-
тексы и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для
пельменей — 20%.

    Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах
в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при
контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее
обводненный студень.  Примером гидратации такого
типа является приготовление теста, в процессе которого белки
муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину.

От  степени  гидратации  белков  зависит  такой  важнейший  показатель качества готовой продукции, как сочность.

Денатурация белков — сложный процесс, при котором под вли­янием температуры, механического воздействия, химических аген­тов происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной конфигурации. Первичная структура (аминокислотная цепочка), а следовательно, и химический состав белка не изменя­ются.

Наибольшее практическое значение имеет
тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается
тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых
молекулах, в результате чего разрушаются так называемые сла-
бые поперечные связи между полипептидными цепями (напри-
мер, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие
взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого из-
меняется конформация полипептидных цепей в белковой моле-
куле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы
с последующим свертыванием по новому типу; прочные (кова-
лентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные)
при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию
фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плав-
ления, так как в результате разрушения большого числа попереч-
ных связей между полипептидными цепями фибриллярная струк-
тура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплош-
ную стекловидную массу.

В молекулярной перестройке белков при денатурации актив-
ная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании но-
вой конформационной структуры денатурированного белка. Пол-
ностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде
очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагре-
вании до температуры 1000С и выше. Денатурирующий эффект
внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков
и ниже их концентрация в растворе.

 Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению и набуханию); улучшением атакуемости протеолетическими ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул.

Агрегирование – это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.

Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости  от концентрации белка в растворе. В мало концентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены).

Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превы-
шает 1%.

При денатурации белков в более концентрированных белковых
растворах в результате их агрегирования образуется сплошной
студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой
тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке
мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе.

Белки в состоянии более или менее обводненных студней
при тепловой денатурации уплотняются, т. е. происходит их дегид-
ратация с отделением жидкости в окружающую среду.
Реологические
характеристики таких уплотненных студней зависят от темпера-
туры, рН среды и продолжительности нагревания.

Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплот-
нением и отделением воды, происходит при тепловой обработке
мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.

 

Сокирянский Федор
Сокирянский Федор
Главный редактор Pitrportal.ru «Все для общепита России».

Оставьте комментарий

Подписывайся на нашу
группу VK:

 

листать вверх
Adblock
detector